식품안전기사 단백질의 구조 및 변성 — 결합과 열변성

단백질을 구성하는 표준 아미노산에 오르니틴과 티록신은 들지 않는다. 티록신은 아미노산이 아니라 갑상선호르몬이다. 자연식품 단백질의 구성 아미노산을 묻는 문항에서 이 둘을 빼야 한다.

단백질 구조를 잡는 결합은 펩타이드 결합, 수소 결합, 이황화 결합이다. 펩타이드 결합이 1차 구조를 만들고, 수소 결합이 2차 구조를, 이황화 결합이 3차 구조를 안정화한다. 삼중 결합이나 이중 결합은 단백질 구조 형성의 직접 인자가 아니다.

식품별 주요 단백질의 명칭을 구분한다. 쌀은 오리제닌, 감자는 투베린, 콩은 글리시닌이다. 우유의 주요 단백질은 카제인과 유청 단백질이고, 글루테린은 우유 단백질이 아니다.

육류의 근섬유를 이루는 주요 수축 단백질은 미오신이다. 숙성육에서 단백질 분해는 고기를 연하게 하고 풍미를 높이는 과정이므로 문제점으로 보기 어렵다.

단백질의 기능성에는 유화, 젤화, 기포 생성이 있다. 호화는 전분이 물과 열을 받아 팽윤하는 성질이므로 단백질의 기능성과 거리가 멀다.

라이소자임은 세균 세포벽의 펩티도글리칸을 가수분해해 세균을 죽이는 항균 효소다. 난백이 지닌 항균력의 바탕이 된다.

열을 가하면 단백질의 고차 구조가 풀려 응고하는데 이를 열변성이라 한다. 변성은 3차와 4차 구조의 변화이며 펩타이드 결합 같은 공유결합은 끊기지 않는다. 등전점에서는 순전하가 0이 되어 단백질이 침전하기 쉽다.